Kolagen Ikan

Kolagen adalah serabut protein (fibril) yang mempunyai fungsi fisiologis yang unik, terdapat pada jaringan ikat pada kulit, tendon, tulang, kartilago, dan lain-lain (Wong 1989). Pada mamalia, burung, dan ikan, kolagen terdapat pada kulit, tendon, kartilago, tulang, dan jaringan ikat lain (Johns 1977). Keistimewaan struktur kolagen adalah panjang molekul fibril yang berbentuk koil, lebih panjang dari strukturnya yang berupa tiga rantai polipeptida yang berpilin bersama-sama membentuk struktur batang kaku dengan panjang 2,800Å dan diameter 15.3 Å (Privalov 1982).

Molekul dasar pembentukan kolagen disebut tropokolagen, yang mempunyai struktur batang dengan berat moleku (BM) 300,000, dimana di dalamnya terdapat tiga rantai polipeptida yang sama panjang, bersama-sama membentuk struktur heliks (Bennion 1980). Sedangkan menurut hasil penelitian Balian dan Bowes (1977), berat molekul kolagen 300,000 dengan panjang 2,800 Å dan diameter 15 Å.

Pemanasan kolagen secara bertahap akan meyebabkan struktur rusak dan rantai-rantai akan terpisah, lipatan menjadi koil random yang tidak memiliki struktur residual. Berat molekul, bentuk dan konfigurasi larutan kolagen sensitif terhadap perubahan temperatur yang dapat menghancurkan makromolekulnya. Proses denaturasi atau peluluhan struktur kolagen relatif lambat bila dibandingkan dengan protein lainnya. Hal tersebut mungkin berhubungan dengan reaksi isomerisasi cis-trans yang sangat lambat pada prolin yang banyak terdapat pada kolagen (Wong, 1989).

Kolagen dapat mengalami penyusutan jika dipanaskan diatas suhu penyusutan (Ts), suhu penyusutan kolagen berkisar antara 60-70 oC. Pada suhu tersebut memperpendek serat kolagen sepertiga atau seperempat dari panjang asalnya. Suhu penyusutan (Ts) kolagen ikan adalah 35 oC. Pemecahan struktur tersebut menjadi lilitan acak yang larut dalam air yang disebut dengan gelatin. Jika suhu dinaikan sampai 80 oC, kolagen akan berubah menjadi gelatin (deMan 1997).

Stabilitas thermal kolagen dinyatakan oleh titik laburnya yang tergantung pada kondisi lingkungan, pH pelarut, konsentrasi garam, penyebab denaturasi (denaturans), dan lain-lain. Stabilita struktur kolagen diperankan oleh residu hidroksiprolin yang dapat menambah jumlah ikatan hidrogen. Stabilitas kolagen sangat bergantung pada jumlah total asam aminonya (prolin dan hidroksiprolin) (Burge dan Hyness 1959; Piez 1960; dikutip oleh Privalov 1982).

Pada umumnya kolagen ikan mempunyai kandungan asam amino rendah dibandingkan kolagen mamalia, karena itu temperatur denaturasinya menjadi rendah. Penyediaaan kolagen cucut telah banyak dilakukan di luar negri, dan kolagen ini memiliki temperatur denaturasi rendah walaupun sifat-sifat lainnya serupa dengan kolagen vertebrata (Johns 1977). Kolagen ikan mempunyai komposisi beragam, dan kandungan prolin dan hidroksiprolin lebih sedikit dari kolagen mamalia, tetapi serin dan treonin lebih banyak (Balian dan Bowes 1977).

Reference :
- Wong, D. W. S. 1989. Mechanisme and Theory In Food Chemistry. New York : An AVI Book.
- Johns, P. 1977. The Structure and composition of Collagen Containing Tissues. Di dalam Ward, A. G dan A. Courts (ed). The Science and Technology of Gelatin. London : Academic Press.
- Privalov, P. L. 1982. Stability of Protein : Protein Which Do Not Present A Single Cooperative System. Di dalam Anfinsen, C. B., J.T. Edsall dan F. M. Richards (ed). Advances In Protein Chemistry. Vol. 35. New York : Academic Press.
- Bennion, M. 1980. The Science of Food. New York : John Whiley and Sons.
- Balian, G dan J. H. Bowes. 1977. The Structure and Properties of Collagen. Di dalam Ward, A. G dan A. Courts (ed). The Science and Technology of Gelatin. London : Academic Press.
- deMan, John. M. 1989. Kimia Makanan. Penerjemah Kosasih Padmawinata ITB. Bandung.

Related Articles